二硫键的形成对于真核生物的分泌蛋白和质膜蛋白在内质网中的折叠至关重要。在动物和酵母中，内质网氧化还原蛋白oxidoreductin-1 (Ero1) 是二硫键的主要供体。但是，植物Ero1在蛋白质二硫键形成过程中作用机制还不清楚。
中国科学院遗传与发育生物学研究所农业资源研究中心吕东平研究组与中国科学院生物物理所王志珍研究团队近日在Plant Physiology 发表了一篇题为AtERO1 and AtERO2 exhibit differences in catalyzing oxidative protein folding in the endoplasmic reticulum的研究论文，揭示了拟南芥的Ero1参与蛋白质氧化折叠的作用。
该研究发现，拟南芥的Ero1同源基因AtERO1和AtERO2均参与了蛋白质氧化折叠，AtERO1将二硫键从其inner活性中心传递到outer活性中心，然后通过蛋白质二硫键异构酶（PDI）把二硫键提供给底物。
有意思的是，该研究还发现AtERO1和AtERO2的性质和功能是有差异的。在体内，AtERO1主要以氧化态1（Ox1，激活态）存在，而AtERO2则主要以氧化态2（Ox2，非激活态）存在。在体外，AtERO1的氧化活性显著高于AtERO2。因此，在蛋白质氧化折叠过程中，AtERO1可能是主要的二硫键供体。
吕东平研究组博士毕业生范锋贵为论文第一作者,生物物理所王志珍院士、王磊副研究员、和张旖旎为论文作者，农业资源研究中心黄国中、张巧也参与了该项研究，吕东平和王磊为共同通讯作者。
注：该文转自遗传所，有所改动。
原文链接：
/content/early//05/28/pp.19.00020
